Da un’ agenzia letta su Radio Radicale
Superossido dismutasi: si chiama cosi’ la proteina responsabile della Sclerosi Laterale Amiotrofica, una tra le peggiori malattie degenerative. I ricercatori di FiorGen, fondazione farmacogenomica fiorentina, guidati dai Professori Ivano Bertini e Lucia Banci, e in collaborazione con la Professoressa Joan Valentine (University of California, Los Angeles), hanno capito le cause e il meccanismo molecolare del malfunzionamento della proteina. Per funzionare correttamente, la superossido dismutasi deve raggiungere la forma cosiddetta matura, cioe’ deve legare alcuni ioni metallici (il rame e lo zinco) che noi assumiamo con la dieta. Studiandone il comportamento nello stato precedente la maturazione, ovvero quando non ha ancora legato i metalli, gli scienziati di FiorGen hanno notato che la proteina, tenuta alla temperatura del corpo umano (37°) e all’aria (cioe’ per effetto dell’ossigeno) non e’ stabile ed e’ soggetta ad un processo di polimerizzazione: si aggrega con altre proteine dello stesso tipo, creando un agglomerato (polimero) di tante superossido dismutasi. Se l’organismo non e’ capace di far legare in modo efficiente i metalli oppure non compensa bene gli effetti ossidativi dell’ossigeno, si puo’ assistere alla polimerizzazione: il polimero della superossido dismutasi e’ la specie tossica che causa la malattia, cosi’ come lo sono i polimeri di altre proteine nel morbo di Parkinson e di Alzheimer. I ricercatori di FiorGen hanno compreso il meccanismo molecolare per cui si formano gli aggregati tossici della superossido dismutasi: un avanzamento fondamentale nel dibattito scientifico internazionale sulla malattia. La proteina venne scoperta negli anni ’60 e il suo legame con la sclerosi laterale amiotrofica fu individuato nel 1993. Molti studi sulla superossido dismutasi erano stati condotti in passato, ma senza che si arrivasse a capire il meccanismo che porta all’aggregazione delle proteine e al danno neurologico. Si e’ rivelata fondamentale l’intuizione dei ricercatori di FiorGen: osservare la proteina nella fase precedente la maturazione (cioe’ senza i metalli), alla temperatura del corpo umano e all’aria. Se la proteina non lega i metalli subito ed e’ soggetta a stress ossidativo, inizia ad aggregarsi, in un processo lento ma continuo che porta alla formazione di grossi agglomerati proteici tossici. Lo studio degli scienziati fiorentini e’ stato pubblicato su PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences), una delle piu’ prestigiose riviste scientifiche internazionali. Il prossimo passo verso la cura della SLA sara’ individuare i fattori che determinano il processo di ossidazione.
